Строение. Белки - это полимеры, т.е. молекулы, построенные, как цепи, из повторяющихся мономерных звеньев, или субъединиц, роль которых играют у них ?-аминокислоты. Общая формула аминокислот

где R - атом водорода или какая-нибудь органическая группа.

Белковая молекула (полипептидная цепь) может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: обладающая основными свойствами аминогруппа, NH2, и кислотная карбоксильная группа, СООН. Обе эти группы присоединены к ?-атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:

После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т.д. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: полипептидная цепь расщепляется на аминокислоты с присоединением воды. Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия.

Карбоксильная группа и амидная группа (или сходная с ней имидная - в случае аминокислоты пролина) имеются у всех аминокислот, различия же между аминокислотами определяются природой той группы, или "боковой цепи", которая обозначена выше буквой R. Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью.

Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в белках цистеин может присутствовать в виде димера - цистина). Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок.

Оптическая активность. У всех аминокислот, за исключением глицина, к ?-атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, т.е. как левая рука к правой. Одну конфигурацию называют левой, или левовращающей (L), а другую - правой, или правовращающей (D), поскольку два таких изомера различаются направлением вращения плоскости поляризованного света. В белках встречаются только L-аминокислоты (исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы), и все они обладают оптической активностью (поскольку имеется только один изомер). D-аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий.

Последовательность аминокислот. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов.

В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях.

Сложные белки. Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: он содержит железопорфирин, который определяет его красный цвет и позволяет ему играть роль переносчика кислорода.

В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: в гликопротеинах присутствуют сахара, в липопротеинах - жиры. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету.

Третичная структура. Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка (первичная структура), сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя (вторичная структура). Из комбинации таких спиралей и слоев возникает компактная форма следующего порядка - третичная структура белка. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Структура эта не жесткая, она как бы "дышит" - колеблется вокруг некой средней конфигурации. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия (способность производить работу) минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Нередко одна часть цепи бывает жестко сцеплена с другой дисульфидными (-S-S-) связями между двумя остатками цистеина. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль.

Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей.

У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования - волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные ("отталкивающие воду") аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные ("притягивающие воду") находятся на ее поверхности.

Многие белки - это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок.

Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Если данный белок - фермент, то другая, обычно меньшая, молекула какого-то вещества входит в такую полость подобно тому, как ключ входит в замок; при этом меняется конфигурация электронного облака молекулы под влиянием находящихся в полости химических групп, и это вынуждает ее определенным образом реагировать. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель "ключа и замка", объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями.

Белки у разных видов организмов. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Они, однако, несколько различаются по своей аминокислотной последовательности. По мере того как виды дивергируют от общего предка, некоторые аминокислоты в определенных положениях замещаются в результате мутаций другими. Вредные мутации, являющиеся причиной наследственных болезней, выбраковываются естественным отбором, но полезные или по крайней мере нейтральные могут сохраняться. Чем ближе друг к другу два каких-нибудь биологических вида, тем меньше различий обнаруживается в их белках.

Некоторые белки меняются относительно быстро, другие весьма консервативны. К последним принадлежит, например, цитохром с - дыхательный фермент, имеющийся у большинства живых организмов. У человека и шимпанзе его аминокислотные последовательности идентичны, а в цитохроме с пшеницы иными оказались лишь 38% аминокислот. Даже сравнивая человека и бактерии, сходство цитохромов с (различия затрагивают здесь 65% аминокислот) все еще можно заметить, хотя общий предок бактерии и человека жил на Земле около двух миллиардов лет назад. В наше время сравнение аминокислотных последовательностей часто используют для построения филогенетического (генеалогического) древа, отражающего эволюционные связи между разными организмами.

Денатурация. Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным; он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка - вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает.

Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: высокая температура необратимо денатурирует ферменты микроорганизмов, и микроорганизмы погибают.

см. Уравнения химические.

изображения реакций химических (См. Реакции химические) посредством знаков химических (См. Знаки химические), формул химических (См. Формулы химические), чисел и математических знаков. На возможность такого описания химических реакций указал в 1789 А. Лавуазье, основываясь на сохранения массы законе (См. Массы сохранения закон); однако всеобщее применение У. х. получили только в 1-й половине 19 в. Каждое У. х. состоит из двух частей - левой и правой, соединённых знаком равенства (иногда для обозначения направления реакции - простой стрелкой →, а реакции обратимой - двойной .). В левой части пишут формулы исходных веществ, в правой - формулы полученных веществ; между формулами ставят знак +. При составлении У. х. принимают, что масса полученных веществ равна массе исходных и что число атомов одних и тех же элементов должно быть в обеих частях У. х. одинаковым. Перед формулами исходных и полученных веществ ставят коэффициенты, которые должны быть целыми числами. Например, зная, что при горении метана в кислороде образуются вода и двуокись углерода, можно сразу написать У. х. этой реакции:

CH₄ + 2O₂ = 2H₂O + CO₂. (1)

В более сложных случаях применяют приёмы, описанные в ст. Окисление-восстановление, а также способ, основанный на решении систем неопределённых уравнений. Например, требуется подобрать коэффициент У. х. обжига пирита FeS₂ в кислороде:

xFeS₂ + yO₂ = 2Fe₂O₃ + tSO₂. (2)

Очевидно, что х = 2z, t = 2x, 1y = 3z + 2t. Положив z = 1, имеем: х = 2, t = 4, у = 5,5. Умножив эти числа на 2, получаем: 4FeS₂ + 11O₂ = 2Fe₂O₃ + 8SO₂.

На основании У. х. делаются расчёты, необходимые в лабораторной и заводской практике.

Лит.: Некрасов Б. В., Основы общей химии, 3 изд., т. 1, М., 1973.

С. А. Погодин.

краткий способ описания химической реакции. Символы, обозначающие вступающие в реакцию вещества, находятся в левой части уравнения, а обозначения продуктов реакции - в правой:

где в скобках указано агрегатное состояние, Q - тепловой эффект реакции. Это уравнение описывает химическую реакцию между натрием и хлором с образованием хлорида натрия (поваренная соль). Натрий - металл, бурно реагирующий с водой, хлор - ядовитый газ, но, соединяясь друг с другом, эти элементы образуют вполне безвредное вещество, необходимое для жизни. Это пример реакций присоединения. Известны также химические реакции замещения, обмена, разложения и пр.; реакции могут быть обратимые, ионные, окислительно-восстановительные, ядерные и др. в зависимости от принципа классификации реакций: по формальному признаку, по механизму реакций, по термодинамическим или кинетическим параметрам и т.д. См. также ПРЕВРАЩЕНИЯ ВЕЩЕСТВ
.

Реакции присоединения X + Y . XY

Примеры:

Число атомов данного элемента в левой части уравнения равно числу этих атомов в правой части, другими словами, вещество в ходе химической реакции не возникает из ничего и не уничтожается. Химическая реакция, в которой выделяется тепло, например реакция (1), называется экзотермической, а реакция, которая протекает только при подводе тепла извне, например реакция (2), - эндотермической. Почти все химические реакции сопровождаются выделением или поглощением тепла, но в уравнениях это часто не указывают, если только не рассматриваются термодинамические аспекты процесса.

Реакции замещения

или

Примеры:

В реакции (4) металлический цинк замещает водород в соляной кислоте. В реакции (5) медь замещает серебро в нитрате серебра. В реакции (6) хлор замещает бром в бромиде кальция.

Реакции обмена (двойного замещения) XY + UV . XV + UY

Примеры:

Реакция (7) - типичный пример кислотно-основной реакции (реакции нейтрализации), продуктами которой являются соль и вода. В реакции (8) в результате взаимодействия иона бария Ba2+, принадлежащего нитрату бария Ba(NO3)2, c сульфат-ионом серной кислоты образуется осадок сульфата бария BaSO4. В реакциях (7) и (8) реагирующие вещества обмениваются катионами.

Реакции разложения (расщепления)

Примеры

В реакции (9) синие кристаллы гидратированного сульфата меди разлагаются при нагревании, при этом гидратная вода превращается в пар. Реакция (10) протекает при относительно невысокой температуре в присутствии катализатора - диоксида марганца. Катализатор ускоряет химическую реакцию, оставаясь при этом неизменным (см. также КАТАЛИЗ). Реакция (11) применяется в промышленности: известняк (карбонат кальция CaCO3) при интенсивном нагревании разлагается, образуя негашеную известь (оксид кальция CaO) - важную составную часть цемента.

Обратимые реакции или

Стрелки в прямом и обратном направлениях указывают, что продукты реакции взаимодействуют с образованием исходных реагентов, другими словами, реакция идет в обоих направлениях. Систему, в которой протекает обратимая реакция, можно уподобить двум водоемам, соединенным узкой протокой, в которых обитают два или несколько видов рыб. Рыбы беспрепятственно переплывают из одного водоема в другой, так что в конце концов каждый водоем оказывается заселенным смешанной популяцией постоянного состава. Это и есть состояние равновесия.

Примеры:

Количества исходных веществ и продуктов реакции сильно зависят от давления, температуры и концентрации реагирующих веществ.

Ионные реакции. Химические уравнения можно записывать с указанием заряда исходных веществ и продуктов реакции (+, -, 0 означают положительный, отрицательный и нулевой электрические заряды соответственно; их помещают вверху справа от символа химического элемента). Члены уравнения в правой и левой его частях, отвечающие группам атомов одинакового состава, несущих одинаковый заряд, можно сокращать, как это принято в алгебраических уравнениях:

Ион серебра Ag+ несет один положительный заряд; следовательно, на каждый атом меди, образующий двухзарядный положительный ион, должно приходиться два иона серебра, поскольку суммы зарядов в левой и правой частях уравнений должны быть одинаковы. После сокращения одинаковых членов в обеих частях уравнения получаем уравнение (16), которое выражает химические превращения, произошедшие в реакции. Приведенные выше уравнения - это три разных способа представления одной и той же химической реакции: ее молекулярная форма, полная и сокращенная ионные формы.

Ядерные реакции. Ядерные реакции можно отнести к химическим лишь весьма условно, поскольку в них элемент превращается в изотоп того же элемента или другой элемент. Иногда какая-то часть вещества в ядерной реакции исчезает, и этот процесс сопровождается высвобождением огромного количества энергии; такие процессы происходят при взрыве атомной бомбы или в ядерном реакторе. Обычно в уравнениях ядерных реакций фигурируют нейтроны (), протоны (), электроны (), ?-частицы (), ?-лучи () и позитроны (). Верхний левый индекс обозначает массу частицы, а нижний левый - ее заряд. Приведем уравнения типичных ядерных реакций:

Суммы верхних индексов в левой и правой частях уравнения должны быть одинаковыми; то же самое относится к нижним индексам. Может показаться, что масса вещества в ходе ядерных реакций (17)-(19) не изменяется. В действительности же вследствие взаимодействия элементарных частиц в ядре и изменения их массы покоя у продуктов масса может оказаться чуть меньше, чем у исходных веществ. Именно с исчезновением этого незначительного количества вещества, которое превращается в энергию согласно уравнению Эйнштейна Е = mc2, и связана разрушительная сила ядерного взрыва. Протекающая при этом реакция описывается уравнением (19). В уравнении (17) ((криптон ) испускает нейтрон с образованием изотопа с тем же атомным номером (36), но массой, меньшей на единицу.

Окислительно-восстановительные реакции. В ходе окислительно-восстановительной реакции меняется заряд элементов (их степень окисления), что и учитывается при написании уравнения. Потеря электрона называется окислением, а приобретение - восстановлением. Число отданных и приобретенных в ходе реакции электронов должно быть одинаковым, и исходя из этого устанавливаются соотношения между всеми участниками реакции. Рассмотрим реакцию

Приведем более сложный пример - окислительно-восстановительную реакцию между медью и концентрированной азотной кислотой:

В ходе этой реакции Сu0 теряет 2 электрона, превращаясь в ион Сu2+, а N5+ принимает 1 электрон, превращаясь в N4+. Чтобы уравнять число отданных электронов с числом приобретенных, вводим коэффициент 2 перед NO2 в правой части, а чтобы число атомов азота при этом осталось прежним, умножаем HNO3 в левой части на 2. Cu(NO3)2 в правой части содержит два иона степень окисления N в которых равна +5. Чтобы сохранить число ионов в левой части с той же степенью окисления, добавляем в левой части 2 молекулы HNO3. Далее, чтобы уравнять 4H+, содержащихся в молекулах HNO3, записываем в правой части 2H2O. В левой части имеем 3?4 = 12 ионов кислорода, содержащихся в кислоте. Эти 12 ионов кислорода присутствуют и в правой части: 2 в воде, 4 в NO2 и 6 в нитрате меди Cu(NO3)2. Аналогичным образом можно записывать любые, более сложные уравнения.

Применение. Химические уравнения используются химиками-технологами при расчете характеристик производственных процессов. Так, с их помощью определяется количество реагентов (сырья), необходимое для получения данного количества продукта. См. также ХИМИЯ.